Kanseröz Ve Nonkanseröz Baş-Boyun Bölgesi Dokularında Adenozin Deaminaz Enzim Aktivitesinin Incelenmesi

Abstract

Adenozin Deaminaz (ADA), adenozinin veya deoksiadenozin inozin veya deoksiinozine hidrolitik deaminasyonunu katalizleyen bir enzimdir. ADA tarafından katalizlenen reaksiyonun irreversible olmasından dolayı bu enzim reaksiyonu adenozin degredasyonuna oran kısıtlayıcı basamaklardan biri olarak görülmektedir.

ADA bazı araştırmacılar tarafından pürin yolu enzimi olarak kabul edilirken, bir kısım araştırıcılar ise ADA'nın pürin salvage yolunun bir enzimi olduğunu düşünmektedirler.

Bu araştırmada baş-boyun bölgesi kanseröz ve non-kanseröz dokularında Adenozin Deaminaz enzim aktivitesi incelenmiştir. 8 larinks kanserli ve 7 maksilla kanserli hastadan operasyon sırasında alınan kanser dokuları ve cerrahi sınıra ait sağlam dokular kullanılmıştır. Ayrıca ikinci bir kontrol grubu oluşturmak amacıyla 10 hastadan elde edilen oral mukozaya ait fibröz hiperplazik dokular da kullanılmıştır.

Her iki kanser grubundaki ADA enzim aktiviteleri cerrahi sınırlara ait kontrol dokularına göre daha yüksek tespit edilmesine rağmen aradaki fark istatistiksel olarak anlamlı bulunmamıştır. Aynı zamanda fibröz hiperplazik dokulardaki enzim aktiviteleri her iki kanser grubuna göre daha düşük bulunmakla beraber aralarındaki farklar istatistiksel olarak anlamlı bulunmamıştır.

Bu araştırmada ve literatürdeki diğer çalışmalarda da görüldüğü gibi kanserde ADA enzim aktivitesi açısından bir genelleme yapmak mümkün değildir.

Alternate abstract:

Adenosine Deaminase (ADA) is an enzyme catalyzing hydrolytic deamination of either adenosine or deoxyadenosine to inosine or deoxyinosine, respectively. Because of the irreversibility of the reaction catalyzed by ADA, this enzyme reaction seems to be one of the rate limiting steps in adenosine degradation.

Some researchers believe ADA to be a purine enzyme and some others consider it to be a pürin salvage pathway enzyme.

In this study we investigated the activity of Adenosine Deaminase enzyme in cancerous and non cancerous tissues of head and neck. We used the cancerous tissues and surgical margins of 8 larynx cancer patients and 7 maxilla cancer patients. Second control group consisted of fibrous hiperplastic tissues of 10 patients who had gone under preprosthetic surgery.

The ADA enzyme activities in both cancer groups were found to be higher than the control group, though this difference was not statistically significant. Similarly, the ADA enzyme activities of 37 fibrous hiperplastic tissues were lower than the two cancer groups but not statistically significant, This study and other studies in literature shows that, it is not possible to generalize the activity of ADA enzyme in the cancer.